Kasein und Kaseinat: Methoden der Herstellung
ID: 2029605
A.R. Sarode, ... R.D. Pawshe, in Enzyklopädie für Lebensmittel und Gesundheit, 2016
Einleitung
Kasein ist der quantitativ und ernährungsphysiologisch wichtigste Eiweißbestandteil in der Milch und macht etwa 80 % des Gesamtstickstoffs der Milch aus. Es wurde in der Papier-, Textil-, Farb-, Leder-, Faser- und anderen Industrien verwendet. Essbares Kasein und Kaseinate sind ebenfalls seit langem etablierte Nebenprodukte der Milchwirtschaft, die in vielen Lebensmitteln verwendet werden. Kasein ist eine sehr reichhaltige Quelle für essenzielle Aminosäuren, mit der einzigen möglichen Ausnahme von Cystein. Es handelt sich um einen phosphorylierten und glykosilierten Komplex, der von den Milchdrüsen synthetisiert wird. Er besteht aus drei verschiedenen Polypeptidketten (?s1, ?s2 und ß), die durch nicht-kovalente Wechselwirkungen zusammengehalten werden. Kaseinfraktionen sind in mizellaren Aggregaten organisiert, die auch zweiwertige Kationen (Kalzium und kleinere Mengen Magnesium) enthalten und einen Durchmesser von 20-300 nm aufweisen. Diese Struktur ermöglicht eine äußerst stabile Dispersion der hydrophoben Fraktionen in einem kolloidalen Zustand durch die Wirkung hydrophiler Bindungen.
Die Menge an Kasein in der Vollmilch variiert je nach Tierrasse und Laktationsstadium. Im Allgemeinen liegt er zwischen 24-29 g l-1. Kasein enthält 0,7-0,9 % Phosphor, der über eine Serinesterbindung kovalent an das Protein gebunden ist. Daher wird Casein auch als Phosphoprotein bezeichnet. Alle für den Menschen essentiellen Aminosäuren sind in Casein in hohen Anteilen vorhanden, mit der möglichen Ausnahme von Cystein. Daher gilt Kasein als ein sehr nahrhaftes Protein. Es liegt in der Milch in komplexen Molekülgruppen vor, die als Mizellen bezeichnet werden. Die Mizellen bestehen aus Kaseinmolekülen, Kalzium-, anorganischen Phosphat- und Citrat-Ionen und haben ein typisches Molekulargewicht von mehreren hundert Millionen Dalton.
Physikalisch-chemisch gesehen liegen die Kaseinmizellen in der Milch als sehr stabile kolloidale Dispersion vor. Als Protein besteht Kasein aus Hunderten von einzelnen Aminosäuren, die je nach pH-Wert des Milchsystems positiv oder negativ geladen sein können. Bei einem bestimmten pH-Wert halten sich alle positiven und negativen Ladungen des Kaseins die Waage (d. h. die Nettoladung des Proteins ist gleich Null); dieser pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt (IEP) bezeichnet, der für Kasein bei 4,6 liegt. Der IEP ist der pH-Wert, bei dem das Protein am wenigsten löslich ist. Milch hat einen pH-Wert von etwa 6,6, bei dem die Caseinmizellen eine negative Nettoladung aufweisen und recht stabil sind. Kasein besteht aus mehreren einzelnen Kaseinkomponenten (?s1-, ?s2-, ?- und ?-Kasein), die jeweils leicht unterschiedliche Eigenschaften haben.
Kasein wird aus Magermilch ausgefällt, indem sie angesäuert wird, um saures Kasein zu erhalten, oder die Milch wird mit Lab behandelt, um Labkasein zu erhalten. Der ausgefällte Kaseinbruch wird von der Molke getrennt, gewaschen und getrocknet. Die wasserlöslichen Derivate der sauren Kaseine, die durch Reaktion mit Alkalien entstehen, werden als Kaseinate bezeichnet. Speisekasein ist ein seit langem bekanntes Nebenprodukt der Milchwirtschaft, das als Zutat in vielen Lebensmitteln, einschließlich Milchprodukten, verwendet wird. Die allgemeine Entwicklung der Lebensmitteltechnologien und ihrer Anwendungen hat die Produktion von und die Nachfrage nach Kasein erhöht. Seine Herstellung unterscheidet sich von der des nicht essbaren Kaseins (auch Industriekasein genannt) dadurch, dass Kasein für Lebensmittel unter hygienischen Bedingungen hergestellt wird. Außerdem werden bei der Herstellung lebensmitteltaugliche Chemikalien verwendet und das Kasein ausreichend wärmebehandelt, um es für den menschlichen Verzehr sicher zu machen. Die intensive Erforschung der Herstellungstechnologien im Laufe der Jahre und die Einführung effizienter Anlagendesigns haben die Technologie für die Herstellung von essbarem Kasein immens verbessert.Weitere Infos zu dieser Pressemeldung:
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Datum: 13.01.2023 - 20:04 Uhr
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