BASTELARBEIT ZELLULÄRER TRANSPORTKOMPLEXE

Ein Proteinkomplex, der ein wichtiges Glied einer zellulären Transportkette ist, initiiert auch
den Zusammenbau des nachfolgenden Glieds dieser Kette. Damit wird nun ein
Transportvorgang besser verstanden, der für zahlreiche zelluläre Prozesse wie
Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen maßgeblich ist. Diese zusätzliche
Funktion des Transportkomplexes ESCRT-II wurde im Rahmen eines Projektes des
Wissenschaftsfonds FWF entdeckt und vor Kurzem in "The EMBO Journal" veröffentlicht.

(firmenpresse) - Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen haben etwas gemeinsam: Sie
benutzen eine "Protein-Maschinerie", die eigentlich einen zellulären Entsorgungsprozess
steuert. Der Zusammenbau dieser molekularen "Maschine" läuft hochgradig kontrolliert ab
und wird von fünf bestimmten Proteinkomplexen maßgeblich beeinflusst. Die
Proteinkomplexe werden als ESCRT (endosomal-sorting complex required for transport)
bezeichnet. Eine überraschende Funktion eines ESCRT-Komplexes (Nr. II) haben nun
Teams der Medizinischen Universität Innsbruck und der Cornell Universität in den USA
gefunden: ESCRT-II initiiert auch den Zusammenbau von ESCRT-III, dem zentralen
Komplex der Transportkette.

MOLEKULARE VERKEHRSREGULIERUNG
Die gemeinsame Funktion aller ESCRT ist die Beladung von zellulären Transportvesikeln
(MVB - multi vesicular bodies) mit "unerwünscht" gewordenen Bestandteilen der
Zelloberfläche. Für diese Funktion werden die ESCRT nur kurzfristig hergestellt. Dr. David
Teis von der Division für Zellbiologie erläutert die von seinem Team entdeckte neue
Funktion von einem der ESCRT so: "Ein als Vps25 bezeichneter Teil des ESCRT-II startet
eine Art Kettenreaktion, die zuerst eine strukturelle Veränderung in einem anderen
Protein, das als Vps20 bezeichnet wird, auslöst. Vps20 wird durch die strukturelle
Veränderung quasi aktiviert und wieder andere Proteine - als Snf7 bezeichnet - können
sich um Vps20 gruppieren. In der Folge bildet sich um dieses Ausgangszentrum dann der
restliche Teil des ESCRT-III. So initiiert ESCRT-II also den Zusammenbau von ESCRT-III."

Im Detail müssen sich ca. 10-20 Snf7-Proteine in definierter, ringförmiger Form zusammen
lagern, damit in der Folge die weiteren Bestandteile des ESCRT-III passend angefügt
werden können. Auf genau diese ringförmige Zusammenlagerung des Snf7 nimmt Vps25
Einfluss. Diese Erkenntnis konnte das Team um Dr. Teis durch Experimente gewinnen, bei


denen ESCRT-II geschickt verändert wurden: Anstatt der normalen zwei Vps25 wurde nur
eines für ESCRT-II verwendet. Dazu Dr. Teis: "So konnten wir zeigen, dass trotz der
reduzierten Anzahl von Vps25 im ESCRT-II eine Zusammenlagerung von Snf7 stattfand.
Aber die so zusammen gelagerten Moleküle konnten die biologische Funktion von ESCRT-
III nicht erfüllen."

KEIN "O" OHNE "Y"
Gemeinsam mit der bekannten Tatsache, dass die zwei Vps25-Proteine des ESCRT-II eine
Ypsilon-förmige Struktur bilden, leitet Dr. Teis aus diesem Ergebnis folgende Überlegung
ab: Erst beide - vom Vps25 gebildeten - Arme des Ypsilons gemeinsam erlauben die
räumlich passende Anordnung der Snf7-Moleküle in O-Form. Während wohl ein "Arm"
genug ist, Snf7 zusammen zu lagern, so müssen vermutlich zwei Snf7 - eines an jedem
Arm - gleichzeitig abgelagert werden, damit die räumliche Struktur der weiteren
Zusammenlagerung passt.

In der Folge dient diese Ringstruktur als eine Art Kopiervorlage für die MBV-
Transportvesikel. Diese Annahme fand Bestätigung in einem weiteren Experiment, das Dr.
Teis mit seinem Kooperationspartner Prof. Scott Emr von der Cornell University in den USA
durchführte. Für dieses Experiment wurde in molekularbiologisch veränderten Zellen mehr
Snf7-Moleküle als normal gebildet. Die Folge? Die Vesikel, die daraufhin gebildet wurden,
waren nun deutlich größer. Ein klarer Hinweis auf die Rolle des Snf7 als Kopiervorlage.

Insgesamt zeigen diese Ergebnisse eines FWF-Projektes nicht nur, wie fein abgestimmt
dieser zelluläre Entsorgungsmechanismus ist, sondern auch seine bisher unbekannte
Fähigkeit zur molekularen Self-Assembly.

Bild und Text ab Dienstag, 25. Mai 2010, ab 09.00 Uhr MEZ verfügbar unter:
http://www.fwf.ac.at/de/public_relations/press/pv201005-de.html

Originalpublikation: ESCRT-II coordinates the assembly of ESCRT-III filaments for cargo
sorting and multivesicular body vesicle formation, D. Teis, S. Saksena, B. Judson and S. D.
Emr, The EMBO Journal (2010) 29, 871 - 883 doi:10.1038/emboj.2009.408


Wissenschaftlicher Kontakt:
Dr. David Teis
Biozentrum, Division für Zellbiologie
Medizinische Universität Innsbruck
Fritz-Pregl Str. 3
6020 Innsbruck
T +43 / 512 / 9003 - 70175
E david.teis@i-med.ac.at

Der Wissenschaftsfonds FWF:
Mag. Stefan Bernhardt
Haus der Forschung
Sensengasse 1
1090 Wien
T +43 / 1 / 505 67 40 - 8111
E stefan.bernhardt@fwf.ac.at
W http://www.fwf.ac.at

Redaktion & Aussendung:
PR&D - Public Relations für Forschung & Bildung
Campus Vienna Biocenter 2
1030 Wien
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Wien, 25. Mai 2010Weitere Infos zu dieser Pressemeldung:

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Datum: 25.05.2010 - 12:46 Uhr
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Freigabedatum: 25.05.2010

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